光合作用是地球上最重要的化學反應，1988年諾貝爾化學獎頒發(fā)給了紫色光合細菌光反應中心的晶體結構1。這是世界上第一個膜蛋白晶體結構，顛覆了人們對膜蛋白結晶學的認識，也開辟了光合膜蛋白結構與功能研究的新時代。然而三十年來，人們對紫細菌光合反應中心與外圍天線蛋白復合體聯系仍不清楚，其與外界的物質和能量交換機制也無結構生物學證據支持。
本期（2018年4月5日）在線發(fā)表的兩篇Nature長文分別報道了高分辨率的反應中心和天線的超級復合體結構（LH1-RC）2,3。這是繼2014年日本茨城大學王征宇團隊與合作者解析了紫色光合細菌Thermochromatiumtepidum晶體結構（Niwa?et al?2014）之后4，此研究領域迎來的終極突破。日本岡山大學沈建仁團隊與王征宇團隊合作再次將Tch.Tepidum的LH1-RC晶體分辨率提高到1.9埃。此高分辨率晶體結構揭示了LH1-RC蛋白和多種輔因子更加清晰的精細結構，與1988年諾獎的反應中心結構相比，此超級復合體結構描繪了反應中心結合外圍天線的狀態(tài)，描述了中心與天線（16組α和β亞基對）的結合方式（圖1），以及天線復合體中鈣離子的準確位置和結合環(huán)境。也對醌轉移單子的路徑和機制進行了描述。
同時，英國謝菲爾德大學的Hunter教授團隊通過冷凍電鏡技術對Blastochloris?viridis的LH1-RC復合體進行了結構解析，分辨率為2.9埃。此紫色光合細菌即是當年獲諾貝爾獎的菌株，Tch.tepidum為其“兄弟”。相比于Tch.Tepidum，Bch. viridis的LH1-RC復合體外圍共17對α和β亞基，而且多了一圈γ亞基（16個）。缺失的一個γ亞基剛好作為醌轉移單子的通道，而且在復合體內部完美地發(fā)現了Qp的口袋位點（圖2）。這兩個long-awaited高分辨率LH1-RC結構，在時隔三十年以后，為掀起膜蛋白結構生物學研究熱潮的光合紫細菌反應中心的結構研究畫上了完美句號。
雖然國內在高等植物和紅藻的光合蛋白結構解析方面領先世界，但關于光合細菌的研究工作還開展較少。而很多光合細菌是出自火山和熱泉眾多的島國日本，風行于歐美，但參與這兩項主要工作的第一作者都是國人，錢樸博士致力于此項研究已逾二十載，于龍江博士也是2014年晶體結構的主要完成人之一。沈建仁教授和王征宇教授更是在光合作用研究領域的國際知名專家，更是華人科學界的驕傲！
Refer：
1???? Deisenhofer,J., Epp, O., Miki, K., Huber, R. & Michel, H. Structure Of the ProteinSubunits In the Photosynthetic Reaction Center Of Rhodopseudomonas-Viridis at3a Resolution. Nature 318, 618-624 (1985).
2???? Yu, L.-J.,Suga, M., Wang-Otomo, Z.-Y. & Shen, J.-R. Structure of photosyntheticLH1–RC supercomplex at 1.9 ? resolution. Nature, doi:10.1038/s41586-018-0002-9(2018).
3???? Qian, P.,Siebert, C. A., Wang, P., Canniffe, D. P. & Hunter, C. N. Cryo-EM structureof the Blastochloris viridis LH1–RC complex at 2.9 ?. Nature,doi:10.1038/s41586-018-0014-5 (2018).
4???? Niwa, S. etal. Structure of the LH1-RC complex from Thermochromatium tepidum at 3.0 A.Nature 508, 228-232, doi:10.1038/nature13197 (2014).
